Белок: функции, нормы, особенности и источники

Полноценные и неполноценные белки

Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.

Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений — гормоны тироксин и адреналин, из гистидина — гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.

Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.

Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.

Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).

Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.

Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.

Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.

Углеводы

Углеводами называют органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода. Содержат карбонильную группу и множество карбоксильных групп. Служат источником энергии для клеток.

Классификация углеводов

Класс углеводов	Особенности / Представители
Моносахариды (монозы)	Простая форма сахаров. Не подвергается гидролизу. Глюкоза
Дисахариды	Сложные сахара. При гидролизе распадаются на две молекулы моносахаров. Сахароза (состоит из фрагментов альфа-глюкозы и бета-фруктозы)
Полисахариды	Высокомолекулярные соединения сложной структуры, образованные из  остатков моносахаров, соединенных гликозидными связями. Крахмал, целлюлоза

Химические свойства углеводов

Химические свойства углеводов обусловлены строением. Соединения вступают в реакции по карбоксильной группе, по спиртовому гидроксилу или кетонной группе в зависимости от природы сахаров в составе. 

Реакции гидролитического разложения сложных сахаров идут по схеме:

Реакции гидрирования характерны для сахаров, содержащих карбонильную группу (например, глюкоза), которая в результате восстанавливается до спиртового гидроксила при повышенной температуре в присутствии никелевого катализатора:

Альдегидная группа в составе вступает в характерную реакцию с гидроксидом меди. Образуется оксид меди II кирпично-красного цвета:

По альдегидной группе проходит и реакция «серебряного зеркала» с серебра нитратом в аммиачной среде. Образуется осадок серебра, глюконат аммония, аммиак и вода:

Спиртовой гидроксил в составе определяет взаимодействие с гидроксидом двухвалентной меди. Осадок голубого цвета переходит в насыщенный синий раствор медного комплекса:

Процессы брожения

Процесс ферментативного разложения глюкозы на этиловый спирт и углекислый газ называют спиртовым брожением:

Продуктом молочнокислого брожения становится молочная кислота. Возможны процессы масляно-кислого, лимонно-кислого брожения: 

Растворы моносахаров

В растворе моносахара соединяются между собой через альдегидные группы. Раствор глюкозы содержит две модификации: альфа-форму и бета-форму:

Полисахара сгорают до углекислого газа и воды:

(С₆H₁₀O₅)_n + 6nO₂ → 6nCO₂ + 5nH₂O

Характерная реакция крахмала с раствором йода:

Образуется ярко синее окрашивание. При повышении температуры цвет исчезает, при охлаждении снова проявляется.

Биологические функции углеводов

Углеводы выполняют функции в организме такие, как:

• энергетическая;
• защитная (иммунная);
• структурная;
• запасающая;
• рецепторная.

Углеводы образуют стенки клеток, обеспечивают распознавание клеток, присоединение к ним биологически активных веществ, участвуют в фотосинтезе.

Смотри также:

• Теория строения органических соединений: гомология и изомерия (структурная и пространственная). Взаимное влияние атомов в молекулах
• Характерные химические свойства предельных одноатомных и многоатомных спиртов, фенола
• Характерные химические свойства альдегидов, карбоновых кислот, сложных эфиров
• Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот. Важнейшие способы получения аминов и аминокислот
• Взаимосвязь органических соединений

Нормы белка для взрослого человека

Нормы белка для взрослого человека в среднем составляет 85г на сутки при размеренной активности. Белок усваивается организмом на 80% из животной пищи и на 60% из растительной. Норма белкового потребления особи рассчитывается, выходя из двух факторов: вес человека и его физическая занятость.

Например:

• При малоподвижном образе жизни потребность в белке составляет 1г на 1кг веса.
• При средних нагрузках (поход в спортзал 1 – 2 раза в неделю или активный отдых на выходных, ежедневные пешие прогулки) – 2г на 1кг веса.
• При тяжелых тренировках и усиленном труде – 3г на 1кг массы человека.

Нормы потребления протеинов зависят и от индивидуальных особенностей особи. Количество употребления нужного вещества каждый может контролировать сам, прислушиваясь к личным потребностям и обращая внимания на признаки и симптомы.

МИГИ-К ЛП содержит практически все, в том числе редкие микроэлементы в хелатной, максимально биодоступной форме.

Кальций — его основная роль — пластическая, он участвует в формировании зубов и костей, составляет 2% от массы тела. При недостатке кальция ухудшается свертываемость крови. Он придает стабильность клеточным мембранам, обеспечивает сократительную функцию мышц, принимает участие во всасывании жиров, обеспечивает механизм действия целого ряда гормонов. Снижение уровня кальция ниже 06-07 ммоль/л ведет к нарушению минерализации структуры костей, утрате мышечного тонуса, при этом повышается возбудимость двигательных нейронов и возникают судороги. На усвоение кальция оказывает отрицательное влияние избыток фосфора и магния. Наилучшее соотношение кальция и фосфора 1:1; кальция и магния 1:0,5.

Переизбыток белков: причины, симптомы

Переизбыток белков – чрезмерное накопление в организме продуктов его переработки. Основной причиной появления переизбытка белка является не правильное питание, при котором потребление протеиновой еды существенно преобладает над углеводными и жирными продуктами.

В группе риска заболевания попадают любители мясной пищи или люди, которые практикуют протеиновые диеты. Также, переизбыток белка провоцируется наличием заболеваний эндокринной системы, генетических отклонений или нарушением метаболизма. Переизбыток белков нарушает работу человеческих органов и приводит к сбою в системах жизнедеятельности.

Выделены симптомы, сигнализирующие о наличии проблемы:

• боль в суставах;
• разрушение зубов;
• снижение иммунитета;
• боль в пояснице;
• набор веса;
• быстрая утомляемость и другие.

Излишек белка может спровоцировать инфаркт. При наличии симптомов переизбытка протеинов необходимо исключить белковые продукты из рациона и пройти курс лечения.

Денатурация белка

Так долго мы добирались до четвертичной структуры, но теперь время все УНИЧТОЖИТЬ. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение  его четвертичной, третичной и вторичной структуры. Но не первичной! Процесс может остановиться и раньше, не дойдя до первичной

Но самое важное — белок перестает работать. Это значит вот что: если у белка есть только третичная структура, то её потеря приведёт к потере функций

Тоже самое касается белков с четвертичной структурой. 

Денатурирующие факторы делятся на физические и химические.

Физические факторы

У всех этих факторов общий механизм действия. Они вносят в систему дополнительное количество энергии. Это вызывает увеличение амплитуды колебательных движений фрагментов полипептидной цепи. Из-за этого рвутся слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу — водородные, гидрофобные и Ван-дер-Вальсовы. Вот некоторые из этих факторов:

• Повышение температуры больше 42 градусов;
• Повышение давления;
• Ультрафиолетовое излучение;
• Рентгеновское излучение;
• Инфракрасное излучение (коротковолновое);
• Сверхчастотное излучение;
• Вибрация.

Химические факторы

Химические денатурирующие факторы различаются по механизму действия. Так что разбираемся с каждым отдельно. Представим, что мы рвём каждую связь:

1) Добавим кислоту или щелочь в раствор, где находится белок — произойдет изменение заряда некоторых аминокислот. Раз изменился заряд, то происходит разрушение водородных и ионных связей.

2) Детергенты — это вещества, у которых есть гидрофобные и гидрофильные участки. Если засунуть их внутрь молекулы, то гидрофобное взаимодействие нарушится. Примеры детергентов — фенолы, додецилсульфат.

3) С помощью тяжелых металлов мы порвем дисульфидные мостики в третичной структуре. Такими тяжелыми металлами будут: свинец, медь и ртуть.

4) Восстанавливающие агенты — восстанавливают дисульфидные связи. Смысл такой же, как и с тяжелыми металлами: разрушение дисульфидных мостиков. Пример — меркаптоэтанол. 

5) Вещества, образующие водородные связи — мочевина. Это ужасная воровка, она перетягивает водородные связи с белка на себя.  

Виды денатурирующих агентов. Все физические агенты не поместились.

Но, мы сказали, что это разрушает вторичную, третичную и четвертичную структуры, но не первичную. Она остается целой. А так как она отвечает за формирование всех остальных, то при удалении денатурирующего фактора белок может снова стать работоспособным, восстановив свою структуру. Это процесс называется ренативация белка. Для этого нужны определённые условия, но они не всегда достижимы в клетке. Поэтому для большинства белков денатурация — это необратимый процесс.

Хочешь задать вопрос, похвалить или наговорить гадостей? Тогда залетай в телегу. Там ты сможешь предложить новый формат или разбор темы. А если серьёзно, то эти статьи пишутся для вас, поэтому мне важна обратная связь.

Структура БелкаСкачать

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот: 

• алифатические;
• ароматические;
• гетероциклические. 

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы. 

Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат. 

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами. 

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

Строение белков

Составляющими белков являются аминокислоты, которые в свою очередь включают в себя кислород, водород, углерод и азот. Вообще в природе существует около 80 аминокислот, и только 22 из них содержатся в нашей пище.

12 аминокислот могут синтезироваться в организме человека – это так называемые заменимые аминокислоты. Остальные десять – незаменимые, мы можем получить только из пищи. Белки, поступающие с пищей, в зависимости от того, содержат они или нет незаменимые аминокислоты, разделяются на полноценные и неполноценные.

Часть ученых, однако, считает такое разделение спорным. По их мнению, более-менее разнообразное питание обеспечивает организм различными аминокислотами в достаточном количестве. К тому же в норме кишечная микрофлора сама способна их синтезировать.

Серьезные обменные нарушения, связанные с аминокислотами, возникают только при некоторых заболеваниях, недостаточном или однообразном питании, а также в случае лекарственных злоупотреблений.

Структуры белков

Каждый белок в природе состоит из определенного количества структур, которые обусловливают сложность его строения. Они формируются в каналах эндоплазматической сети. С этими структурами сильно связаны и основные свойства белков — денатурация и ренатурация, которые мы рассмотрим позже.

Первичная структура

Данная структура определяет количество аминокислот в цепи пептидов. В молекуле возникают пептидные связи (рис.1).То есть эта структура представляет собой последовательность различных аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Вторичная структура

Представляет собой альфа-спираль, которая прошита многочисленными водородными связями (рис.2).Еще данная структура может представлять собой бета-слой.Бета-слой (рис.3) — складчатая структура, состоящая из ряда параллельных полипептидных цепей, соединенных водородными связями. Является более прочным, чем альфа-спираль.
Рис. 3. Бета-слой

Третичная структура

Здесь полипептидная цепь компактно уложена в глобулу (рис.4).В глобулу могут входить ионные, водородные, дисульфидные связи. Между радикалами могут возникать гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Сюда же входят различные ферменты и антитела с глобулярным строением.

Рис. 4. Глобула

Четвертичная структура

Пожалуй, является наиболее сложной из всех. В ней несколько полипептидных цепей удерживаются в молекуле гидрофобными взаимодействиями и ионными связями (рис.5).Четыре глобулы соединены воедино. Данное строение имеет гемоглобин, чрезвычайно важный для человеческого организма.Теперь, после изучения основного строения белков, перейдем к краткому рассмотрению свойств этих биополимеров, которые вытекают из наличия всех указанных выше структур.

Потребность организма в белках

Так называемая «норма потребления» белков на самом деле нормой не является, поскольку зависит от множества факторов, таких как наследственность, тип нервной системы, возраст, физические и умственные нагрузки, климат и т.д. Понятие нормы здесь строго индивидуально.

В наибольшем количестве белков нуждается растущий организм – дети и подростки, затем потребность в нем начинает снижаться, и в пожилом возрасте белок уже приносит больше вреда, чем пользы.

Организм принимает ровно столько белков, сколько ему требуется, лишние белки «сжигаются», образуя шлаки – мочевую кислоту, мочевину, аммиак, креатинин, креатин и др. Когда шлаков слишком много, они начинают скапливаться в тканях, вызывая различные нарушения обменных процессов.

Правильное белковое питание для организма

Белки – основной элемент для развития, обновления и нормализации функционирования организма.

Для поддержания красоты и здоровья тела необходимо соблюдать правила белкового питания ежедневно:

• Употреблять белковую пищу на завтрак, обед и ужин в необходимом количестве учитывая образ жизни, возраст и пол.
• Повышать потребление протеинов в зависимости от желаемого результата. Спортсменам его нужно больше для набора мышечной массы, худеющим – меньше.
• Следить за белковым балансом, нарушение которого приводит к плохому самочувствию и нарушению функциональности органов.
• Соблюдать питьевой режим, не менее 1,5л воды употреблять в сутки. Она участвует во всех процессах жизнеобеспечении человека и ускоряет метаболизм.
• Белок попадать в организм должен как от животной, так и от растительной пищи. В зависимости от происхождения, протеин отличается функциональными воздействиями на организм.

Какие существуют виды белков

Белки берут участие в жизнедеятельности организма человека, разделенные на виды по типу функций:

• Структурные белки выступают строительными элементами для разных тканей организма, предавая им форму, мощность и эластичность.
• Транспортные белки транспортируют питательные и полезные элементы по всему организму проникая в малодоступные места.
• Рецепторные белки, находясь между оболочками клеток, связываются с питательными веществами и проводят их внутрь этих же клеток. Большую роль играют в процессе развития плода внутри матери, обеспечивая его всеми необходимыми компонентами.
• Сократительные белки приводят в движение весь организм начиная от клеток и заканчивая всем телом в целом.
• Регуляторные белки отвечают за полноценные обменные процессы в организме.

• Защитные белки способствуют противостоянию организма и его защите от вирусов, микробов и инфекций.
• Ферменты – это белки, которые отвечают за протекание всех реакций внутри клеток, стимулируют метаболизм.

Как оценивать качество белков: критерии

В материале уже упоминался термин «биологическая ценность». Если рассматривать его значения с химической точки зрения, то это будет то количество азота, которое задерживается в организме (от общего поступившего количества). Измерения эти основаны на том, что чем выше содержание необходимых незаменимых аминокислот, то тем выше показатели задержки азота.

Но это не единственный показатель. Кроме него существуют и другие:

Аминокислотный профиль (полный). Все белки в организме должны быть сбалансированы по своему составу, то есть белки в пище с незаменимыми аминокислотами должны полностью соответствовать тем белкам, что находятся в организме человека. Только в таких условиях синтез собственных белковых соединений не будет нарушен и перенаправлен не в сторону роста, а в сторону распада.

Доступность в белках аминокислот. Продукты, в которых содержится большое количество красителей и консервантов, имеют меньше доступных аминокислот. Такой же эффект вызывает и сильная тепловая обработка.

Способность усваиваться. Этот показатель отражает то, как много времени необходимо для расщепления белков на простейшие составляющие с их последующим всасыванием в кровь.

Утилизация белков (чистая). Этот показатель дает информацию, как о том насколько задерживается азот, а также общее количество перевариваемого белка.

Эффективность белков. Особый показатель, который демонстрирует эффективность воздействия того или иного белка на прирост мышечной массы.

Уровень усвоения белков по составу аминокислот

Здесь важно учитывать, как химическую важность и ценность, так и биологическую. Когда коэффициент равен единице, это значит, что продукт оптимально сбалансирован и является отличным источником протеина

А теперь самое время более конкретно посмотреть на цифры относительно каждого продукта из рациона атлета (см. рисунок):

А теперь самое время подвести итоги.

Самое важное, что нужно запомнить

Было бы неправильно не подвести итог всего вышесказанного и не выделить самое важное, что нужно запомнить тем, кто стремится научиться ориентироваться в непростом вопросе создания оптимального рациона для роста рельефных мышц. Так что если вы хотите правильно включать белок в свое питание, то не забывайте о таких особенностях и нюансах, как:

Важно, чтобы в рационе преобладали белки животного, а не растительного происхождения (в соотношении 80% к 20%);
Лучше всего сочетать белки животного и растительного происхождения в своем рационе;
Всегда помните о необходимой норме белков в соответствии с массой тела (2-3г на 1кг массы тела);
Не забывайте о качестве протеина, который потребляете (то есть следите за тем, откуда вы его получаете);
Не исключайте из виду аминокислоты, которые организм не может сам продуцировать;
Старайтесь не обеднять свой рацион и избегайте перекосов в сторону тех или иных нутриентов;
Для того, чтобы белки лучше всего усваивались, принимайте витамины и целые комплексы.

Переваривание белков

Все виды пищевых белков начинают перевариваться в желудке человека под действием фермента пепсина, входящего в состав желудочного сока. В зависимости от количества и видов белка, пища может находиться в желудке 1 — 6 часов. После этого она поступает в кишечник.  

Дальнейшее расщепление белков и некоторых видов жиров происходит в двенадцатиперстной кишке под действием фермента поджелудочной железы трипсина. После расщепления белка на пептиды и аминокислоты, последние всасываются (усваиваются).

При этом разные виды пищевого белка обладают разной степенью усвоения. Легко усваиваемыми белками являются:

• Казеин — молочный белок, которым богат творог;
• Другие белки молока (глобулины и лактоальбумины);
• Альбумин — белок куриного яйца;
• Белки рыбы и сои.

Белки преимущественно растительного вида считаются трудно усвояемыми. Средняя усвояемость у белков бобовых, гречки и риса. Низкий коэффициент усвояемости у белков следующих продуктов:

• Кукуруза,
• Овёс,
• Пшеница,
• Арахис.

Если вас интересует польза различных продуктов питания и здоровый образ жизни, и вы думаете о получении дополнительного образования, то вам стоит обратить внимание на программу обучения «Диетология и нутрициология в ЗОЖ».

Срок обучения составляет всего 7 месяцев, при этом обучение не ограничивается только теорией, но включает в себя также и практику. Доступ ко всем учебным материалам останется у вас в течение года, после окончания обучения.

Жиры

Жиры представляют собой органические соединения, образующиеся в результате взаимодействия глицерина с высшими карбоновыми кислотами. Соединения могут быть природного или синтетического происхождения.

Жиры еще называют глицеридами, так как в реакциях этерификации, продуктами которых они являются, принимают участие карбоновые кислоты и единственный спирт – глицерин. 

Общая формула жиров выглядит так:

R₁, R₂, R₃ — углеводородные остатки карбоновых кислот.

В состав жиров могут входить насыщенные и ненасыщенные карбоновые кислоты. Жиры имеют твердую консистенцию, если в состав входят углеводородные части предельных кислот. В случае этерификации глицерина с ненасыщенными кислотами образуются жидкие соединения. Природные глицериды содержат оба вида кислот, поэтому животные жиры твердые (кроме рыбьего жира). Глицериды растительного происхождения соответственно имеют жидкую форму, поэтому их называют маслами (кроме пальмового масла, имеющего твердую консистенцию).

Химические свойства жиров

По аналогии можно предположить, что гидрирование двойных связей обеспечит переход в твердую форму. Данное свойство подтверждено опытным путем. Так получают твердый жир маргарин. Реакция гидрирования (гидрогенизация) проходит в присутствии никелевого катализатора:

Жиры – это сложные эфиры, поэтому для них характерны реакции гидролиза.

Гидролиз с водными растворами кислот и щелочей протекает по следующей схеме:

В результате реакций щелочного гидролиза образуются соли высших карбоновых кислот – мыла (реакции омыления):

Жиры, в составе которых содержаться углеводородные остатки непредельных кислот обесцвечивают раствор калия перманганата и бромной воды. Присутствие двойных связей в предельных кислотах лишает глицериды этого свойства.

Биологические функции жиров

Жиры играют важную роль в живых организмах. Основными функциями являются:

• строительная;
• энергетическая;
• защитная;
• секреторная;
• регулирующая.

Жиры регулируют обмен веществ, участвуют в теплорегуляции, обеспечивают механическую защиту органов, повышают сопротивляемость организма, секретируют гормоны.

Функции белка

1. строительная

Мембрана наших клеток состоит из белка, через них в клетки проникают полезные вещества и витамины, способствуя их росту, восстановлению и защищая их от разрушения. Если у вас ломкие волосы и ногти — это может быть следствие недостаточного потребления белка. Беременные женщины, кормящие матери, больные с ожогами, ранами и травмами нуждаются в первую очередь в белке.

Белок строит новые клетки (а соответственно и мышцы), заменяет износившиеся, участвует в обмене веществ.

защитная

Если организм не получает полноценное количество белка, то снижается уровень образования антител иммунной системы, что приводит к снижению иммунитета и уменьшению сопротивляемости организма инфекционным заболеваниям.

транспортная

Белки-переносчики участвуют в транспортировке кислорода, питательных веществ, гормонов по крови к клеткам организма , т.е. в обмене веществ (метаболизме).

гормональная

Все наши гормоны и ферменты включают в себя белок.

незаменимая

Источник незаменимых аминокислот.

Для нашего организма являются необходимыми 22 аминокислоты, из которых 12 – это заменимые аминокислоты и 10 – незаменимые. Даже исходя из названия, можно сделать вывод, что незаменимые аминокислоты — это те, которые заменить нечем (где лодка, капитан очевидность ), они просто напросто НЕ синтезируются в нашем организме самостоятельно. В этом и есть их главное отличие от заменимых аминокислот.

Рассмотрим поподробнее два вида белков

Полноценные (животные) белки – это белки, в составе которых присутствуют все незаменимые аминокислоты. Если же в белке отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота или она представлена в недостаточном количестве, то такой белок считается уже неполноценным.

Полноценные белки – это (в первую очередь) белки животного происхождения , которые содержатся в мясе, рыбе, морепродуктах, яйцах, молочке и сое. Да, соя хоть и растительного происхождения, но содержит полноценный белок. Злоупотреблять ею не стоит, но и в ужасе кричать «Ето ГМО!1!» тоже не нужно. Вполне достаточно употреблять ее пару раз в неделю для разнообразия меню.

Неполноценные белки – это белки растительного происхождения : орехи, бобовые, крупы и некоторые овощи. Например: чечевица, нут, горох, овес, ячмень, рис.

Растительная пища, богатая белком

Рацион питания следует выстраивать следующим образом: 50-60% всех потребляемых белков за день должны быть ПОЛНОЦЕННЫМИ , а значит, ЖИВОТНОГО происхождения и 40% — неполноценными . Так вы не перегрузите организм животной пищей и при этом получите все для него необходимое.

Эталоном по перевариванию белка организмом считается яйцо : белок из него усваивается на 97%, на 90% — белок из рыбы и курицы. На 80% — белок из мяса. На 60-70% — белок из бобовых и сои.

Валовый ЭО

Для характеристики валового энергетического обмена используется понятие основного обмена и обмена при различных видах деятельности. Основной обмен характеризуется величиной энергетических трат в условиях полного мышечного покоя, в стандартных условиях (при комфортной температуре среды, спустя 12 — 16 ч после приема пищи, в положении лежа).

Расход энергии в этих условиях составляет 4,2 кДж в 1 ч на 1 кг массы тела.

Незначительные отклонения от этих условий приводят к изменению уровня обмена. После приема пищи происходит увеличение обмена в результате ее специфически динамического действия. Наиболее резкое повышение обмена (на 20 — 30%) происходит при потреблении белковой пищи. Смешанная углеводная я жировая пища вызывает повышение обмена на 10 — 15%. Повышение температуры тела на ГС вызывает увеличение обмена в среднем на 5%.

Величина теплоотдачи тесно связана с площадью поверхности тела (правило поверхности Рубнера).

Поэтому расход энергии в условиях основного обмена на единицу поверхности у разных видов животных имеет значительно меньший разброс, чем на единицу массы тела. Так, у мыши, собаки и лошади относительные величины основного обмена составляют 4989, 4363 и 3944 кДж/м2 в сутки. При расчете на 1 кг массы тела удельные энерготраты у мыши составляют 2746, у собаки — 216, а у лошади — только 17 кДж.

Правило Рубнера справедливо не для всех случаев. Имеются очевидные исключения из него. Например, удельная теплоотдача на единицу поверхности кожи у лошади почти в два раза меньше, чем у быка. У диких животных удельные энерготраты в покое выше, чем у домашних. Установлено (И. А. Аршавский и др.), что систематическая мышечная работа сопровождается постепенным понижением энерготрат в условиях основного обмена.

С возрастом величины основного обмена падают.

Общая суть

Из белка (протеина) состоит большая часть наших клеток. Это основа жизнедеятельности организма и его строительный материал.

Белки регулируют следующие процессы:

• мозговую деятельность;
• переваривание тригидроглицеридов;
• синтез гормонов;
• передачу и хранение информации;
• движение;
• защиту от агрессивных факторов;

• создание новых клеток – в частности, за счет белковых структур регенерируют клетки печени;
• транспортировку липидов и других важных соединений;
• преобразование липидных связей в смазочные материалы для суставов;
• контроль метаболизма.

И еще десятки различных функций. Фактически белок – это мы. Поэтому люди, которые отказываются от употребления мяса и других животных продуктов, все равно вынуждены искать альтернативные источники белка. В противном случае, их вегетарианская жизнь будет сопровождаться дисфункциями и патологическими необратимыми изменениями.

Как бы это странно не звучало, но небольшой процент белка есть во многих продуктах. Например, крупы (все, за исключением манной) имеют в своем составе до 8% белка, пусть и с неполным аминокислотным составом. Это частично компенсирует дефицит белка, если вы хотите сэкономить на мясе и спортивном питании. Но помните, что организму нужны разные белки – одной гречкой не удовлетворить потребности в аминокислотах. Не все белки расщепляются одинаково и все по разному влияют на деятельность организма.

В пищеварительном тракте белок расщепляется под воздействием специальных ферментов, которые тоже состоят из белковых структур. Фактически, это замкнутый круг: если в организме есть длительный дефицит белковых тканей, то и новые белки не смогут денатурировать до простых аминокислот, что вызовет еще больший дефицит.

В отличие от углеводов и жиров, белки усваиваются ровно в том количестве, которое необходимо для функционирования организма (включая поддержание постоянного анаболического фона). Никаких протеиновых излишков организм не откладывает. Единственное, что может изменить этот баланс – это прием тестостероновых стимуляторов и аналогов гормона тестостерона (анаболических стероидов). Первичная задача таких препаратов – вовсе не повышение силовых показателей, а увеличение синтеза АТФ и белковых структур, за счет чего и растут мышцы.

К чему приводит недостаток белка в организме

1. Частые инфекционные заболевания, ослабление иммунной системы.
2. Стрессы и состояние беспокойства.
3. Старение и замедление всех обменных процессов.
4.  Побочный эффект от применения отдельных медпрепаратов.
5. Сбои в работе ЖКТ.
6. Травмы.
7. Питание на основе фаст-фуда, продуктов быстрого приготовления, полуфабрикатов низкого качества.

Дефицит какой-то одной аминокислоты прекратит выработку определенного белка. Организм устроен по принципу «заполнения пустот», поэтому недостающие аминокислоты будут извлекаться из состава других белков. Такое «перестроение» нарушает работу органов, мышц, сердца, мозга и впоследствии провоцирует заболевание.

Белковый дефицит у детей тормозит рост, вызывает физические и умственные недостатки. Развитие анемии, появление кожных заболеваний, патологии костной и мышечной тканей – далеко не полный перечень болезней. Тяжелая белковая дистрофия может закончиться маразмом и квашиоркором (вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков).